Evaluación del Complejo Supramolecular Ureasa de Helicobacter Pylori a Diferentes PHS y la Acción de Nuevos Inhibidores: Un Enfoque Teórico Computacional en Ciencias Biomédicas
| dc.contributor.advisor | Madurga Diez, Sergio | es_ES |
| dc.contributor.author | Barazorda Ccahuana, Haruna Luz | es_ES |
| dc.date.accessioned | 2019-04-17T20:19:51Z | |
| dc.date.available | 2019-04-17T20:19:51Z | |
| dc.date.issued | 2019-04-17 | |
| dc.description.abstract | La infección por Helicobacter pylori es un problema de salud pública que afecta aproximadamente al 50% de la población mundial. Esta bacteria presenta diversos factores de patogenicidad, uno de los cuales es la ureasa, una proteína multimérica que cataliza la hidrólisis de la úrea a NH3 y CO2, lo que incrementa el pH del medio, permitiendo la supervivencia de H. pylori. La ureasa está conformada por dos subunidades y que componen un dodecámero altamente estable (( )3)4. El objetivo de este trabajo fue evaluar la estabilidad estructural de la ureasa a diferentes pHs y la búsqueda de nuevos inhibidores en base a un fármaco reportado en estudio clínico. Para ello se usaron técnicas de la física, química y biología computacional aplicada a modelos biológicos. Los resultaron nos mostraron que la ureasa es capaz de apoyar la supervivencia de H.pylori a condiciones de pHs bajos, debido a que posee 12 sitios catalíticos los cuales presentan dos iones de Ni+2 protegido por una solapa o flap que hace posible la apertura y cierre del sitio activo para el sustrato, susceptible a condiciones de pHs bajos. Además, se observó que a pH 2 existen más flaps abiertos que a pH 7. El análisis del acoplamiento receptor con ligando (úrea, ácido acetohidroxámico y cinco derivados del ácido acetohidroxámico) muestra que es necesario considerar al receptor con el flap abierto. La acetamida fue el derivado que presentó un acoplamiento similar a la úrea teniendo gran potencial para estudios futuros. En conclusión, se ha logrado comprender uno de los factores de supervivencia del H.pylori mediante la gran estabilidad de la ureasa a pHs bajos. Palabras clave: Helicobacter pylori, ureasa, pH, inhibidores, dinámica molecular. | es_ES |
| dc.description.uri | Tesis | es_ES |
| dc.format | application/pdf | es_ES |
| dc.identifier.uri | https://repositorio.ucsm.edu.pe/handle/20.500.12920/8833 | |
| dc.language.iso | spa | es_ES |
| dc.publisher | Universidad Católica de Santa María | es_ES |
| dc.publisher.country | PE | es_ES |
| dc.rights | info:eu-repo/semantics/openAccess | es_ES |
| dc.rights.uri | https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/ | es_ES |
| dc.source | Universidad Católica de Santa María | es_ES |
| dc.source | Repositorio de tesis de la Universidad Católica de Santa María - UCSM | es_ES |
| dc.subject | Helicobacter Pylori | es_ES |
| dc.subject | Ureasa | es_ES |
| dc.subject | Ph | es_ES |
| dc.subject | Inhibidores | es_ES |
| dc.subject | Dinámica Molecular | es_ES |
| dc.title | Evaluación del Complejo Supramolecular Ureasa de Helicobacter Pylori a Diferentes PHS y la Acción de Nuevos Inhibidores: Un Enfoque Teórico Computacional en Ciencias Biomédicas | es_ES |
| dc.type | info:eu-repo/semantics/masterThesis | es_ES |
| dc.type.version | info:eu-repo/semantics/publishedVersion | es_ES |
| renati.level | https://purl.org/pe-repo/renati/nivel#maestro | es_ES |
| renati.type | https://purl.org/pe-repo/renati/type#tesis | es_ES |
| thesis.degree.discipline | Maestria en Ciencias Biomedicas | es_ES |
| thesis.degree.grantor | Universidad Católica de Santa María.Escuela de Postgrado | es_ES |
| thesis.degree.level | Maestría | es_ES |
| thesis.degree.name | Maestro en Ciencias Biomédicas | es_ES |